Créditos
6
Tipos
Obligatoria
Requisitos
Esta asignatura no tiene requisitos
, pero tiene capacidades previas
Departamento
UPF;UB
Mail
silviabusquets@ub.edu
Profesorado
Responsable
- Maria Isabel Hernández Alvarez (mihernandez@ub.edu)
- Rubén Cereijo Téllez (rcereijo@ub.edu)
- Silvia Busquets Rius (silviabusquets@ub.edu)
Otros
- Ayda Roudi Rashtabady (aydaroudi.r@ub.edu)
- Joana Fort Baixeras (joana.fort@ub.edu)
- Josep Lluis Gelpi Buchaca (gelpi@ub.edu)
- Patricia Ferrer Torres (pferreto10@alumnes.ub.edu)
- Pedro Ramón De Atauri Carulla (pde_atauri@ub.edu)
Horas semanales
Teoría
2
Problemas
1.5
Laboratorio
0.5
Aprendizaje dirigido
0
Aprendizaje autónomo
6
Competencias
Conocimientos
Habilidades
Competencias
Objetivos
-
Adquisición de los conocimientos básicos de Bioquímica (Biomoléculas y Metabolismo).
Competencias relacionadas: C6, K1, S6, -
Utilizar las herramientas adecuadas para obtener información, diseñar experimentos e interpretar los resultados de los procesos bioquímicos.
Competencias relacionadas: C7, K6, S6, S8, S9,
Contenidos
-
Estructura de Proteinas
Estructura de las proteínas. Aminoácidos y enlace peptídico. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Estructura nativa y desnaturalizada.
Plegamiento de proteínas. Plegamiento de proteínas, fuerzas involucradas. -
Síntesis y degradación de proteínas.
Transmisión de la información genética en la síntesis de proteínas. Transmisión de la información genética: ácidos nucleicos y dogma central de la biología molecular. Código genético: Degeneración. Maquinaria necesaria para la traducción proteica: Ribosomas, ARNt, aminoacil-ARNt sintetasas.
Traducción de proteínas. Iniciación, elongación y terminación de la traducción. Diferencias entre procariotas y eucariotas. Consideraciones energéticas y cinéticas de la síntesis de proteínas.
Modificaciones postraduccionales. Modificaciones postraduccionales de las proteínas. Glicoconjugados y lipoconjugados.
Degradación de proteínas. Recambio proteico. Mecanismos lisosomales. Autofagia.
Mecanismos citosólicos: Calpaínas. UPS y Ubiquitina -
Características de las enzimas.
Características de las enzimas. Cofactores: Nomenclatura y clasificación de las enzimas. Clases y principales subclases. Centro activo. Residuos catalíticos, de unión, de conformación y no esenciales. Energía de activación y estado de transición. Energía de fijación. Mecanismos generales de catálisis. Mecanismos de catálisis específicos: Catálisis ácido-base; Catálisis covalente; Metaloenzimas. -
Cinética y regulación enzimática
Cinética y regulación enzimática. Cinética química (orden de reacción y concepto de constante de velocidad). Medición. Velocidad inicial.
Ecuación de Michaelis-Menten y de Haldane y Briggs. Deducción de la ecuación. Parámetros cinéticos (KM y Vmax): Significado y unidades. Significado de Kcat, KM y KS. Índice de eficacia de una enzima.
Representaciones gráficas. Linearizaciones (Lineweaver-Burk y Eadie-Hofstee).
Inhibición de la actividad enzimática. Irreversible. Reversible: tipos (competitiva, no competitiva y acompetitiva). Representaciones gráficas. Significado y cálculo de KI. -
Cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa
Cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa. Localización y estructura de los componentes de la cadena transportadora de electrones. Teoría quimiosmótica de la fosforilación oxidativa. Sitios de fosforilación. Relación P/O. Estructura del ATP. Hidrólisis ortofosfatolítica y pirofosfatolítica. Fosforilación a nivel de sustrato. Funciones del ATP. Eficiencia energética de la cadena transportadora de electrones. Acoplamiento y desacoplamiento. ATP sintasa. Control respiratorio. -
Introducción al metabolismo
Introducción al metabolismo. Anabolismo y catabolismo. Tipos de reacciones metabólicas. Transporte de metabolitos. Digestión de los alimentos -
Metabolismo de los glúcidos
Metabolismo de los carbohidratos. Captación y transporte de glucosa. Glucólisis. Fermentaciones. Ruta de las pentosas fosfato. Gluconeogénesis. Glucogénesis y glucogenólisis. -
Principales rutas del metabolismo oxidativo
Principales rutas del metabolismo oxidativo. Acetil-CoA y complejo de la piruvato deshidrogenasa (PDH). Ciclo del ácido cítrico (ciclo de Krebs): visión general y reacciones. Rutas anapleróticas. Naturaleza anfibólica del ciclo del ácido cítrico. Transportadores mitocondriales. -
Metabolismo de los lípidos
Metabolismo de los lípidos. Lípidos y lipoproteínas. Lipólisis. Ácidos grasos: transporte, captación y activación. ß-oxidación. Cuerpos cetónicos: síntesis y degradación. Síntesis de lípidos: lipogénesis, esterificación de ácidos grasos y síntesis de colesterol. -
Metabolismo del nitrógeno
Metabolismo del nitrógeno. Catabolismo de los aminoácidos. Destino del grupo amino. Ciclo de la urea. Anabolismo de los aminoácidos. Aminas biógenas.
Actividades
Actividad Acto evaluativo
Clases de teoria magistrales
Objetivos: 1
Contenidos:
- 1 . Estructura de Proteinas
- 2 . Síntesis y degradación de proteínas.
- 3 . Características de las enzimas.
- 4 . Cinética y regulación enzimática
- 5 . Cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa
- 6 . Introducción al metabolismo
- 7 . Metabolismo de los glúcidos
- 8 . Principales rutas del metabolismo oxidativo
- 9 . Metabolismo de los lípidos
- 10 . Metabolismo del nitrógeno
Teoría
27h
Problemas
0h
Laboratorio
0h
Aprendizaje dirigido
0h
Aprendizaje autónomo
0h
Teoría
0h
Problemas
20h
Laboratorio
0h
Aprendizaje dirigido
0h
Aprendizaje autónomo
0h
Prácticas de Laboratorio
To determine the specific activity of Lactate Dehydrogenase (LDH) in a liver homogenate sample: 1. Determine the enzymatic activity of LDH in the liver homogenate. 2. Determine the kinetic parameters Vmax and Km of LDH for the substrate pyruvate, in different dilutions of liver homogenate and in the presence of an inhibitor.Objetivos: 2
Teoría
0h
Problemas
0h
Laboratorio
8h
Aprendizaje dirigido
0h
Aprendizaje autónomo
0h
Horas de aprendizaje autónomo
Teoría
0h
Problemas
0h
Laboratorio
0h
Aprendizaje dirigido
0h
Aprendizaje autónomo
90h
Examen parcial
Teoría
0h
Problemas
2h
Laboratorio
0h
Aprendizaje dirigido
0h
Aprendizaje autónomo
0h
Prueba de síntesis
Teoría
3h
Problemas
0h
Laboratorio
0h
Aprendizaje dirigido
0h
Aprendizaje autónomo
0h
Metodología docente
El curso combinará sesiones presenciales (teoría y ejercicios) y sesiones prácticas de laboratorio.Concretamente, la asignatura consiste en:
Clases magistrales: grupo entero y grupo dividido
Clases de problemas de bioinformática: grupo dividido
Prácticas de laboratorio: dos sesiones de cuatro horas en el laboratorio de forma presencial. Se trabaja tanto en equipo como individualmente. Total: 8 horas.
Prueba parcial: dos horas.
Prueba de síntesis: tres horas.
Método de evaluación
Se evalúan los conocimientos teóricos y prácticos adquiridos. También se evalúa la actitud en las distintas actividades del curso. La asistencia a las prácticas es obligatoria para poder ser evaluado. Excepción: los repetidores que ya hayan realizado las prácticas no tienen que volver a hacerlas.Evaluación continua:
Examen parcial: 40 %
Prueba de síntesis: 40 %
Cuestionario de prácticas: 10 % (pregunta incluida en la prueba de síntesis)
Evaluación de problemas: 10 %
Para aprobar la asignatura, es necesario obtener una nota mínima de 5 sobre 10.
El examen parcial elimina materia.
Reevaluación:
Abierta a cualquier estudiante que haya suspendido o no se haya presentado a la evaluación.
Sin nota mínima previa.
Prueba de toda la asignatura. Se conserva la nota de prácticas.
Es necesario obtener una nota mínima de 5 sobre 10 para aprobar la asignatura.
Evaluación única:
Se evalúan los conocimientos teóricos y prácticos adquiridos, el interés y la actitud en las distintas actividades del curso.
La asistencia a las prácticas es obligatoria para poder ser evaluado.
Excepción: los repetidores que ya hayan realizado las prácticas no tienen que volver a hacerlas.
Cuestionario de prácticas: 10 % (pregunta incluida en la prueba de síntesis)
Prueba de síntesis: 90 %
Copiar en cualquier examen o plagiar en un ensayo implica suspender la asignatura.
Bibliografía
Básico
-
Lehninger principios de bioquímica
- Nelson, David L; Cox, Michael M; Cuchillo, Claudi; Lehninger, Albert L,
Omega,
2018.
ISBN: 9788428216678
https://discovery.upc.edu/discovery/fulldisplay?docid=alma991004159119706711&context=L&vid=34CSUC_UPC:VU1&lang=ca -
Bioquímica : con aplicaciones clínicas
- Stryer, Lubert; Berg, Jeremy M; Tymoczko, John L,
Reverté,
cop. 2015.
ISBN: 9788429176070
https://www-ingebook-com.recursos.biblioteca.upc.edu/ib/NPcd/IB_BooksVis?cod_primaria=1000187&codigo_libro=10394 -
The cell : a molecular approach
- Cooper, Geoffrey M; Hausman, Robert E,
ASM Press : Sinauer Associates,
2023.
ISBN: 9780197583746
https://discovery.upc.edu/discovery/fulldisplay?docid=alma991005291764106711&context=L&vid=34CSUC_UPC:VU1&lang=ca -
Fundamentos de bioquímica : la vida a nivel molecular
- Voet, Donald; Voet, Judith G; Pratt, Charlotte W,
Médica Panamericana,
cop. 2007.
ISBN: 9786079356965
https://discovery.upc.edu/discovery/fulldisplay?docid=alma991004161679706711&context=L&vid=34CSUC_UPC:VU1&lang=ca
Web links
- This course is based on the AP Biology curriculum and also covers some introductory anatomy. https://www.youtube.com/playlist?list=PL3EED4C1D684D3ADF
- Protein synthesis https://www.youtube.com/watch?v=8_f-8ISZ164 Fatty
- Fatty acid synthesis https://www.youtube.com/watch?v=Dc3_LLXsguw